Catalasa

Catalasa
Modelo de cinta de catalasa humana según PDB  1DGF
Datos estructurales existentes: 1dgb , 1f4j , 1qqw
Propiedades de la proteína humana
Estructura primaria masa / longitud	526 aminoácidos
Secundario a la estructura cuaternaria	Homotetramer
Cofactor	Hamm
Identificador
Nombre del gen	GATO
Identificaciones externas	OMIM :  115500 UniProt :  P04040
Clasificación de enzimas
CE, categoría	1.11.1.6 ,  oxidorreductasa
Sustrato	2 H 2 O 2
Productos	O 2 + 2 H 2 O
Ocurrencia
Familia de homología	Catalasa
padres taxón	Criatura

La catalasa ( nombre del gen : CAT ) es una enzima que convierte el peróxido de hidrógeno (H ₂ O ₂ ) en oxígeno (O ₂ ) y agua (H ₂ O). El peróxido de hidrógeno se produce cuando los hiperóxidos son degradados por la superóxido dismutasa . Es un subproducto de la descomposición de las purinas y la oxidación de los ácidos grasos y puede dañar el genoma y las proteínas . Por lo tanto, catalasas se encuentran en casi todos aeróbicamente los organismos vivos, en los seres humanos principalmente en los peroxisomas de la del hígado y los riñones , y en los eritrocitos . Las mutaciones en el gen CAT pueden provocar una deficiencia hereditaria de catalasa ( akatalasia ), que es común en Japón .

Sistemática

Según la secuencia y la estructura , las catalasas se dividen en tres clases.

• enzimas monofuncionales que contienen hemo
• peroxidasas de catalasa bifuncionales que contienen hemo
• enzimas que contienen manganeso (sin grupo hemo)

La catalasa humana ( PDB  1DGF ) consta de cuatro subunidades idénticas de 60 kDa cada una  . Cada uno de estos contiene un grupo hemo y un sitio de unión a NADPH .

Reacción catalizada

La reacción tiene lugar en dos pasos. En el primer paso, el peróxido de hidrógeno se reduce y la enzima se oxida , creando el agua producto.

${\ Displaystyle \ mathrm {H_ {2} O_ {2} + catalasa (rojo.) \ longrightarrow H_ {2} O + catalasa (ox.)}}$

En el segundo paso, tanto el peróxido de hidrógeno como la enzima se reducen y el oxígeno se oxida y, por lo tanto, se libera como producto junto con otra molécula de agua.

${\ displaystyle \ mathrm {H_ {2} O_ {2} + catalasa (ox.) \ longrightarrow H_ {2} O + \ textstyle \ O_ {2} + catalasa (rojo.)}}$

La ecuación de suma es:

${\ Displaystyle \ mathrm {2 \ H_ {2} O_ {2} \ longrightarrow \ textstyle \ O_ {2} +2 \ H_ {2} O}}$

Tanto el número de rotación como la eficiencia catalítica de la enzima se encuentran entre los valores más altos jamás encontrados para las enzimas ( tabla ).

A bajas concentraciones de peróxido de hidrógeno, la catalasa oxidada puede oxidar el metanol y el etanol a través del aldehído para formar un ácido .

Uso en el laboratorio

En microbiología, la prueba de catalasa se usa para diferenciar entre bacterias. La diferenciación de los estafilococos catalasa positivos de los estreptococos catalasa negativos es de particular importancia clínica. Se coloca una gota de reactivo de catalasa (solución de peróxido de hidrógeno al 3 por ciento) en un portaobjetos y se sujeta brevemente un asa de material bacteriano. Reacción positiva: burbujeo directo, formación de burbujas; Reacción negativa: efervescencia nula o retardada. Alternativamente, el peróxido de hidrógeno diluido puede gotearse directamente sobre una colonia bacteriana en una placa de agar.

La mayoría de las bacterias aerobias y anaerobias facultativas, así como los hongos, tienen la enzima catalasa, que es capaz de descomponer el H ₂ O ₂ , que es tóxico para las células .

El peróxido de hidrógeno se usa experimentalmente en biología para inducir la muerte celular programada en células eucariotas aisladas.

usar

Para neutralizar el peróxido de hidrógeno en limpiadores de lentes de contacto de 2 componentes.

Evidencia individual

1. ↑ catalasa.  En: Herencia mendeliana en línea en el hombre . (Inglés).
2. ↑ P. Chelikani et al.: Artículo. En: CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences , 61, 2004, págs. 192-208; doi: 10.1007 / s00018-003-3206-5 (inglés)
3. ↑ CD Putnam et al.: Artículo. En: Journal of Molecular Biology , 296, 2000, págs. 295-309; doi: 10.1006 / jmbi.1999.3458 (inglés)
4. ↑ Falta información sobre el tipo o evidencia individual.
5. ↑ Oliver Auferkamp: Investigación del mecanismo de reacción de la catalasa de hígado de res . Duisburg / Essen 2007, pág. 18 , urn : nbn: de: hbz: 465-20080305-090734-6 (disertación, Universidad de Duisburg-Essen). 

enlaces web

• Jennifer McDowall / Interpro: Proteína del mes: Catalasa. (Inglés)