Ribosoma

Organización de una célula animal eucariota típica:
1. Nucleolo (cuerpo nuclear)
2. Núcleo celular (núcleo)
3. Ribosomas
4. Vesícula
5. ER rugoso (granular) (ergastoplasma)
6. Aparato de Golgi
7. Citoesqueleto
8. Suave (agranular) ) ER
9. mitocondrias
10. lisosoma
11. citoplasma (con citosol y citoesqueleto )
12. peroxisomas
13. centriolos
14 membrana celular

Los ribosomas son los complejos macromoleculares de las células que producen proteínas. Aquí, la secuencia de nucleótidos ( secuencia de bases) de una cadena simple de ácido ribonucleico mensajero (ARNm) se traduce en la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica de una proteína . Esta conversión de la información almacenada en el ARN en una secuencia de enlaces amino ácidos se llama traducción ( América para traducción ) y es un componente central de la biosíntesis de proteínas en todos los seres vivos . La regla de traducción que se aplica aquí se llama código genético . La traducción tiene lugar en la célula después de que la información genética de un gen , que se almacena en la secuencia de pares de bases de la doble hebra de ADN , se haya reescrito en la secuencia de la hebra sencilla de ARNm .

Los ribosomas están formados por ARN ribosómico , ácido ribonucleico inglés (ARNr) y proteínas (rProtein, también r-protein) y se encuentran tanto en el citoplasma como en orgánulos celulares que, por su origen endosimbiótico , tienen su propia maquinaria para la producción de proteínas. biosíntesis, como las mitocondrias y los cloroplastos .

Estructura y tipos

Los ribosomas son partículas granulares con un diámetro de aproximadamente 20-25 nm y consisten en aproximadamente dos tercios de ARN ( ARNr ) y un tercio de proteínas ribosomales. En todos los organismos se componen de dos subunidades de diferente tamaño y funcionalmente diferentes. La masa de los ribosomas se caracteriza por su comportamiento de sedimentación, que se expresa en unidades de Svedberg (S). Durante la traducción, se ensamblan en un complejo funcional, con la subunidad grande que une los aminoácidos en una cadena en la biosíntesis de proteínas (actividad peptidil transferasa) y la subunidad pequeña es responsable del reconocimiento del ARNm . Ambas subunidades están formadas por proteínas y rRNA, por lo que las proteínas son responsables de la cohesión y el correcto posicionamiento, mientras que las reacciones reales las llevan a cabo los rRNA. Ambas subunidades se forman en eucariotas en los nucléolos dentro de los núcleos celulares y luego pasan a través de los poros nucleares hacia el citoplasma.

Ribosomas procariotas

ribosomas procariotas ( Escherichia coli )
Ribosoma Subunidad ARNr r proteínas
70 p 50S 23S (2904 nt ) 31
5S (120 nt)
30S 16S (1542 nt) 21

El número de ribosomas por célula en los procariotas es del orden de 10.000, por ejemplo, una sola bacteria E. coli tiene alrededor de 20.000 ribosomas. Los ribosomas tienen un coeficiente de sedimentación de 70S y una masa molar de aproximadamente 2,5 MDa . A concentraciones de magnesio por debajo de 1 mmol / l, el ribosoma 70S se descompone en una subunidad 50S y una subunidad 30S más pequeña. La subunidad 30S (0.9 MDa) está compuesta por 21 proteínas ribosómicas diferentes y un ARN ribosómico 16S (ARNr 16S). La subunidad 50S (1,6 MDa) contiene 31 proteínas diferentes y dos rRNA (23S y 5S rRNA).

Las proteínas de la subunidad pequeña están marcadas con "S" ( inglés small , small '), las de la subunidad grande con "L" (inglés large , large'). Sus secuencias de aminoácidos no tienen nada en común, pero son ricas en aminoácidos cargados positivamente como L - lisina o L - arginina . Esto permite una mejor interacción con los ARNr cargados negativamente. La proteína ribosómica bacteriana más grande es S1 con 61,2 kDa y 557 aminoácidos, la más pequeña es L34 con 5,4 kDa y 34 aminoácidos.

Ribosomas eucariotas

En las células eucariotas, los ribosomas se encuentran en el citoplasma (no en el carioplasma del núcleo celular). Además, también se encuentran ribosomas especiales en algunos orgánulos si tienen su propio ADN:

  • en las mitocondrias (o alternativamente en hidrogenosomas si con ADN), también
  • en (casi todos) los cloroplastos y otros plastidios , si, como en las plantas , están presentes.

Ribosomas citosólicos

ribosomas citosólicos eucariotas ( Rattus norvegicus )
Ribosoma Subunidad ARNr r proteínas
80S 60S 28S (4718 nt) 49
5,8 S (160 nt)
5S (120 nt)
40S 18S (1874 nt) 33

El número de ribosomas citosólicos por célula se estima entre 10 5 y más de 10 7 , lo que significa que las células eucariotas tienen muchas más ribosomas que las células procariotas. El número depende del tipo de célula y específicamente de la tasa de síntesis de proteínas de la célula. La cantidad de ribosomas en las células del hígado es particularmente alta. Además, los ribosomas eucariotas del citosol también son más grandes, tienen un diámetro de aproximadamente 25 nm, tienen una masa molar de aproximadamente 4,2 MDa, el coeficiente de sedimentación es 80S. Para la subunidad grande es 60S (2.8 MDa) y para su subunidad pequeña es 40S (1.4 MDa). En los mamíferos, la subunidad pequeña consta de 33 proteínas y un ARNr (ARNr 18S), la subunidad grande consta de 49 proteínas y tres ARNr (28S, 5.8S y 5S). Los ribosomas citosólicos de eucariotas superiores son más complejos que los de eucariotas inferiores. El ARNr 28S en la levadura de panadería tiene una longitud de 3.392 nucleótidos, mientras que en mamíferos como las ratas tiene 4.718 nucleótidos. El ARNr 18S también es más pequeño en la levadura de pan que en la rata (1799 frente a 1.874 nucleótidos).

La función catalítica real la lleva a cabo el ARNr, mientras que las proteínas se encuentran en el borde del ribosoma. Además de los ribosomas citoplásmicos libres, los eucariotas también contienen ribosomas unidos a la membrana que están unidos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso (RE) (véase más adelante). La formación de las subunidades ribosómicas tiene lugar en el nucleolo . Por lo tanto, las células con una alta tasa de síntesis de proteínas tienen nucleolos particularmente bien desarrollados. Los ribosomas libres y unidos a la membrana tienen la misma estructura y pueden cambiar entre funciones.

Imagen de microscopio electrónico del retículo endoplásmico rugoso con ribosomas unidos a la membrana

La notación de proteínas ribosomales eucariotas no es del todo uniforme. En la levadura de panadería, las proteínas de la subunidad grande se denominan "Rpl", las de las pequeñas se denominan "Rps". La capitalización RPL o RPS también se usa para las proteínas de mamífero correspondientes.

Mitoribosomas y plastoribosomas

Los ribosomas de las mitocondrias y los cloroplastos son similares a los ribosomas procarióticos, lo que apoya la hipótesis del endosimbionte . Los ribosomas mitocondriales de humanos y otros mamíferos están compuestos de muchas proteínas, 21 de las cuales solo se encuentran en las mitocondrias y producen solo proteínas de la membrana mitocondrial .

Ribosomas 80S en plastidios complejos

En contraste con esto, los plastidios complejos de los aracniófitos de cloro con un núcleo adicional ( nucleomorfo ) pueden contener sus propios ribosomas eucariotas 80S. Los plástidos complejos se interpretan como el resultado de una endosimbiosis secundaria ( plástidos secundarios ).

Ribosomas libres y unidos a membrana

Los ribosomas se pueden diferenciar en células eucariotas según su lugar de síntesis. Los ribosomas libres se encuentran dispersos en el citoplasma y producen proteínas, que en su mayoría también realizan su tarea en el plasma celular. Los ribosomas unidos a la membrana están unidos a la membrana del retículo endoplásmico. Las proteínas sintetizadas allí son guiadas al lumen del retículo endoplásmico por medio del transporte cotraduccional de proteínas . Los ribosomas unidos a membrana se encuentran a menudo en células formadoras de secreciones como z. B. en el páncreas.

funcionalidad

Traducción en un ribosoma
Representación esquemática de un polisoma.

El funcionamiento del ribosoma durante la traducción se puede caracterizar mediante el modelo de tres dígitos. En consecuencia, el ribosoma tiene tres sitios de unión del ARNt, los sitios A (aminoacilo), P (peptidilo) y E (salida). Durante el ciclo de elongación , el ribosoma oscila entre dos estados, el estado pre y postraduccional, con dos de los tres sitios de unión del tRNA ocupados por un tRNA. En el estado pretraduccional, los sitios A y P están ocupados, el sitio P que lleva el ARNt con la cadena polipeptídica y el sitio A está ocupado por el aminoacil-ARNt recién agregado. En el ribosoma, la cadena polipeptídica se transfiere ahora desde el ARNt del sitio P al ARNt del sitio A por medio de la peptidil transferasa. Luego, el ribosoma cambia al estado postraduccional y mueve tres bases en el ARNm, por lo que el ARNt del sitio A anterior se convierte en el ARNt del sitio P y el ARNt del sitio P anterior ahora vacío a través del sitio E (Salida) se canaliza fuera del ribosoma. Se trata de una translocasa (EF-G).

Los dos estados principales del ribosoma (pre y postraduccional) están separados entre sí por una barrera de alta energía de activación. El papel central de los dos factores de elongación es reducir esta barrera de energía y así poner el ribosoma en el otro estado.

A veces, varios ribosomas procariotas forman una cadena de perlas en la misma molécula de ARNm para formar un polisoma .

Una vez que un péptido se ha unido al ribosoma, viaja a través de un túnel ribosómico. Este consiste en gran parte en ARNr y surge de la gran subunidad ribosómica. Tiene aproximadamente 100 Å (10 nm) de largo y un diámetro medio de 15 Å (1,5 nm). En su punto más estrecho, el canal está limitado por dos proteínas ribosomales conservadas, L4e y L22.

Ribofagia

La descomposición de los ribosomas aún no se comprende completamente. Suele iniciarse cuando hay escasez de nutrientes. Para bacterias como E. coli , se ha sugerido que los ribosomas 70S intactos primero se descomponen en ambas subunidades. En condiciones de deficiencia, la traducción en la célula se detiene, por lo que muchos ribosomas están inactivos. Las dos subunidades son mucho más sensibles a las ribonucleasas (RNasas) que un ribosoma intacto porque ofrecen un objetivo más grande. Después de eso, las exonucleasas también podrían degradar aún más el ARN ribosómico.

Para la levadura de panadería, se ha propuesto un eucariota, una ruta de autofagia llamada "ribofagia" . Esto se basa en los términos mitofagia (descomposición de las mitocondrias), pexofagia (descomposición de los peroxisomas) y reticulofagia (descomposición del retículo endoplásmico). Cuando hay una falta de nutrientes, la levadura descompone los ribosomas de una manera que comienza de manera similar a los procariotas. Primero, se separan las dos subunidades. Una ubiquitina ligasa luego elimina la ubiquitina en la subunidad 60S, que luego se transporta a la vacuola en una vesícula . Esto parece paradójico al principio, ya que la ubiquitina es una señal general de degradación de la mayoría de las proteínas. Los autores sugirieron que una ubiquitina ligasa marca inicialmente la subunidad 60S para la vía de degradación, pero que el proceso solo puede finalmente tener lugar a través de la ubiquitina proteasa.

Elucidación de la estructura

Los ribosomas fueron descubiertos por el investigador Albert Claude a mediados del siglo XX. En 1940, utilizó la microscopía de campo oscuro para identificar gránulos que contenían ARN del citosol de células animales que eran más pequeñas que las mitocondrias . Llamó a estos "microsomas", análisis posteriores mostraron que eran complejos de fosfolípidos y proteínas ribonucleicas. Hoy en día, los fragmentos del RE se denominan microsomas . En 1955, gracias a los avances en la microscopía electrónica , George Emil Palade logró identificar claramente esos "microsomas" como componentes de una célula y no solo como artefactos de restos celulares. Cada vez hay más pruebas de que estas partículas de proteína ribonucleica tienen algo que ver con la traducción. En 1959, también se proporcionó la prueba en E. coli de que los ribosomas son necesarios para la biosíntesis de polipéptidos.

En 1958, Richard B. Roberts aceptó la sugerencia en un simposio de cambiar el nombre de "microsoma" o "partícula de microsoma" por el nombre más simple y que suena mejor, según Roberts, "ribosoma". Esta abreviatura se refiere al tipo de partículas, complejos de ARN y proteínas (ribonucleopartículas). El término "ribosoma" pudo ganar aceptación y se usa en el lenguaje cotidiano.

Debido a su tamaño, solo recientemente ha sido posible obtener estructuras de alta resolución a partir de ribosomas, aunque la estructura molecular gruesa se conoce desde la década de 1970. Algunos detalles de las proteínas ribosómicas podrían aclararse mediante el marcado de afinidad y la reticulación química . A finales de 2000, la subunidad 50S del arqueón Haloarcula marismortui se dilucidó por primera vez con una resolución de 2,4  Å . Las moléculas individuales se pueden disolver en esta resolución. Al mismo tiempo, se publicaron las estructuras de la subunidad ribosómica pequeña de Thermus thermophilus con una resolución atómica de 3 Å. Dado que en este momento no se disponía de datos estructurales para el ribosoma completo, los datos disponibles se utilizaron para reconstruir el ribosoma procariótico.

Si bien los sitios A y P se conocían desde hace mucho tiempo, el sitio E no se descubrió hasta 1981 ( Knud Nierhaus y colegas, teoría alfa-épsilon de la unión del ARNt en el ribosoma).

En 2005, los datos estructurales cristalográficos de un ribosoma intacto de E. coli se presentaron por primera vez con una resolución de 3,5 Å. Casi al mismo tiempo, otro grupo de investigación pudo presentar una estructura que se obtuvo con la ayuda de microscopía crioelectrónica. La resolución fue comparativamente baja a más de 10 Å, pero mostró una instantánea de la traducción en el translocón.

Más tarde, se publicaron más y más datos estructurales de ribosomas (procarióticos) que acababan de unirse a ARNm o ARNt y, por lo tanto, proporcionaron una mejor comprensión de los procesos de traducción.

Aún no se dispone de datos estructurales comparables para el ribosoma eucariota (80S). Es posible una reconstrucción tridimensional a partir de los datos recopilados de microscopía crioelectrónica , cristalografía de rayos X de componentes ribosómicos individuales y comparaciones de homología con ribosomas procarióticos.

Thomas A. Steitz , Ada Yonath y Venkatraman Ramakrishnan recibieron el Premio Nobel de Química en 2009 por su trabajo en elucidación de estructuras .

origen

Se cree que el origen de los ribosomas está en el mundo del ARN , en el que un complejo autorreplicante solo desarrolló la capacidad de sintetizar proteínas más tarde, cuando se disponía de suficientes aminoácidos. Las capacidades catalíticas del ARN ( ribozima ) son un componente central de la hipótesis del mundo del ARN. La investigación sugiere que estos precursores de ribosomas, construidos completamente a partir de ARNr , pueden haber desarrollado la capacidad de formar enlaces peptídicos . Además, hay pruebas sólidas de que los ribosomas originales eran complejos autorreplicantes en los que el ARNr tenía fines informativos, estructurales y catalíticos, ya que puede haber codificado el ARNt y las proteínas para la autorreplicación ribosómica. Los organismos celulares hipotéticos sin ADN que estaban equipados con ese ARN autorreplicante se denominan ribocitos .

A medida que los aminoácidos se acumulaban gradualmente en el mundo del ARN en condiciones que aún eran prebióticas , su interacción con el ARN catalítico podría haber aumentado tanto su alcance como su eficiencia. La presión selectiva para construir proteínas en los mecanismos autorreplicantes de los ribosomas podría haber sido la fuerza impulsora para la evolución de los ribosomas desde una máquina originalmente autorreplicadora a su forma actual como máquina de traducción, ya que esto habría aumentado la capacidad. de autorreplicación.

Origen del ADN

El almacenamiento del genoma en forma de doble hélice de ADN parece ser un ingrediente posterior. La replicación y la transcripción del ADN son tan diferentes en las bacterias por un lado, y en las arqueas y eucariotas ( Neomura ) por el otro, que la suposición de un origen común ( homología ) parece improbable. En cambio, estos dos grupos, basados ​​en organismos celulares primitivos con ribosomas, podrían haber adquirido la capacidad de almacenar información genética en el ADN, presumiblemente con la ayuda de virus de ADN . Según esta suposición, los virus de ADN se habían desarrollado previamente a partir de los virus de ARN más originales para proteger mejor su genoma de los ataques de las células huésped, lo que significó el fin del mundo del ARN puro.

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enlaces web

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