Glutamina
| Fórmula estructural | ||||||||||||||||||||||
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| Estructura de la L- glutamina, el enantiómero natural | ||||||||||||||||||||||
| General | ||||||||||||||||||||||
| Apellido | Glutamina | |||||||||||||||||||||
| otros nombres |
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| Fórmula molecular | C 5 H 10 N 2 O 3 | |||||||||||||||||||||
| Breve descripción |
sólido incoloro e inodoro |
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| Identificadores / bases de datos externos | ||||||||||||||||||||||
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| propiedades | ||||||||||||||||||||||
| Masa molar | 146,15 g mol −1 | |||||||||||||||||||||
| Estado fisico |
firmemente |
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| Punto de fusion |
(Descomposición) 185-186 ° C |
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| valor de p K s |
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| solubilidad |
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| las instrucciones de seguridad | ||||||||||||||||||||||
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| Datos toxicologicos | ||||||||||||||||||||||
| En la medida de lo posible y habitual, se utilizan unidades SI . A menos que se indique lo contrario, los datos proporcionados se aplican a condiciones estándar . | ||||||||||||||||||||||
La glutamina es un proteinogénico , no es esencial para el humano α - amino ácido y representa la γ-mono amida de L - ácido glutámico . Constituyen el código de tres letras ser tan Gln y el código de una sola letra como Q , respectivamente. En el metabolismo es L -glutamine universal amino - donante . En el plasma sanguíneo , la glutamina se encuentra en una proporción del 20% como componente principal del conjunto de aminoácidos libres. En hiper catabólico y la hiper metabólica Estados de enfermedad tales. B. Después de operaciones, lesiones graves, quemaduras e infecciones, siempre se puede observar un agotamiento pronunciado de glutamina. La glutamina es un triplete de bases CAG o CAA del ARNm que codifica .
Enantiómeros
La glutamina tiene un estereocentro, por lo que hay dos enantiómeros quirales . En las proteínas, además de en otros aminoácidos, sólo la L- glutamina [sinónimo: ( S ) -glutamina] aparece unida al péptido . La D- glutamina [sinónimo: ( R ) -glutamina], que no se encuentra en las proteínas, tiene una imagen especular de esta . La DL- glutamina racémica [sinónimos: ( RS ) -glutamina y (±) -glutamina] tiene poca importancia.
Siempre que se mencione “glutamina” en este texto o en la literatura científica sin ningún nombre adicional ( descriptor ), se refiere a L- glutamina .
| Enantiómeros de glutamina | ||
| Apellido | L- glutamina | D -glutamina |
| otros nombres | ( S ) -glutamina | ( R ) -glutamina |
| Fórmula estructural | |
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| número CAS | 56-85-9 | 5959-95-5 |
| 6899-04-3 (sin especificar) | ||
| Número CE | 200-292-1 | 673-968-0 |
| 230-006-0 (sin especificar) | ||
| Tarjeta de información ECHA | 100.000.266 | 100.199.389 |
| 100.027.278 (sin especificar) | ||
| PubChem | 5961 | 145815 |
| 738 (sin especificar) | ||
| DrugBank | DB00130 | DB02174 |
| - (compañero de carrera) | ||
| Número FL | 17.007 | - |
| Wikidata | Q181619 | Q27102193 |
| Q27103623 (sin especificar) | ||
Ocurrencia
La glutamina se presenta en un promedio de 3.9% - unida a proteínas ; El aminoácido también se encuentra a menudo en forma libre en todas las plantas, animales, hongos y bacterias como metabolito central en el metabolismo de todos los seres vivos.
¿Son los alimentos ricos en glutamina?
| Comida | Glutamina [mg / 100 g] |
|---|---|
| trigo | 4080 |
| Harina de espelta | 5170 |
| lentes | 4490 |
| Frijol mungo | 4810 |
| Soja | 6490 |
| miseria | 5630 |
| queso | 3050-8100 |
| carne de vaca | 4130 |
| Carne de cordero | 4300 |
| carne de cerdo | 3910 |
Todos estos alimentos contienen casi exclusivamente L -glutamina unida químicamente como componente proteico, pero no L -glutamina libre .
historia
La L- glutamina se describió por primera vez en 1877. Junto con uno de sus estudiantes de doctorado, Ernst Schulze llegó a la conclusión de que el ácido glutámico está presente en la remolacha como amida, a la que llamaron glutamina (análoga a la asparagina y el ácido aspártico ). Poco después, Ernst Schulze examinó estas relaciones en plántulas de calabaza y llegó a la misma conclusión. La elucidación de la estructura del ácido glutámico / glutamina ya había sido realizada en 1872 por el químico alemán Wilhelm Dittmar . En ese momento, Dittmar trabajaba en el instituto de investigación química agrícola en Bonn-Poppelsdorf bajo la dirección de Heinrich Ritthausen , quien ya había descubierto el ácido glutámico en 1866.
propiedades
La glutamina cristalina, incolora, es insoluble en alcoholes , benceno y cloroformo . Por otro lado, es moderadamente soluble en agua (100 g / la 40 ° C).
- Volumen de Van der Waals : 114
- Solubilidad en lípidos : LogP = −3,5
La glutamina está presente principalmente como una “sal interna” o zwitterion , la formación de lo que se explica por el hecho de que el protón de los carboxi grupo migra a la par solitario de electrones en el átomo de nitrógeno del grupo amino .
El zwiterión no migra en el campo eléctrico porque no está cargado en su totalidad. Estrictamente hablando, este es el caso en el punto isoeléctrico (a un cierto valor de pH), en el que el zwiterión también tiene su menor solubilidad en agua. Su punto isoeléctrico es 5,65.
Fabricación
La L- glutamina se produce a escala industrial por fermentación .
bioquímica
Para la biosíntesis, incluidas las fórmulas estructurales, consulte la sección enlaces web.
La L- glutamina se produce a partir del ácido L - glutámico mediante la glutamina sintetasa . Aquí se consume trifosfato de adenosina (ATP). En el cuerpo, la L- glutamina se puede descomponer en succinato en tres pasos de reacción.
Funciones
Con una proporción del 20%, la glutamina es el componente principal del conjunto de aminoácidos libres en el plasma sanguíneo (400-600 µmol / l). La glutamina se encuentra en la concentración más alta en las células musculares (aprox. 35 mmol / l), que también la sintetizan principalmente. Entre otras cosas, es responsable de la retención de agua en la célula y provoca un aumento del volumen celular durante el esfuerzo físico, lo que debe considerarse como una señal anabólica que favorece la proliferación . Esto significa que se promueve la formación de proteínas y glucógeno.
Los estados de enfermedad hipercatabólica e hipermetabólica se asocian con un agotamiento significativo de glutamina en la sangre y en los músculos, sin el aumento reactivo de la síntesis de glutamina. Una característica de la reacción a un traumatismo o infección es la reducción de la glutamina libre en los músculos en alrededor del 50%. Esta pérdida de glutamina intracelular se encontró tanto después de cirugía selectiva, traumatismos múltiples y quemaduras como en infecciones y pancreatitis independientemente de la dieta. La glutamina no solo es un componente básico para la síntesis de proteínas, sino entre otras cosas. también representa un sustrato importante para las células del tracto gastrointestinal ( enterocitos , colonocitos ) y para las células del hígado , de ahí se desarrolló la tesis de que la glutamina es un aminoácido condicionalmente esencial , particularmente necesario en enfermedades graves. En consecuencia, surgió la hipótesis de que la suplementación con glutamina conduciría a mejores resultados en pacientes gravemente enfermos .
Por otro lado, mostró un estudio multicéntrico internacional, aleatorizado, doble ciego de más de 1200 pacientes de UCI con ventilación mecánica gravemente enfermos con insuficiencia multiorgánica , tanto en el grupo de tratamiento que recibió glutamina por vía enteral como parenteral , una mortalidad significativamente mayor del 32,4% (placebo 27,2% ) con un factor de riesgo ajustado de 1,09 a los 28 días. Incluso después de seis meses, la mortalidad fue significativamente mayor con el tratamiento con glutamina, pero la glutamina no influyó en la insuficiencia orgánica ni en la tasa de infección. Por tanto, la sustitución de glutamina parece obsoleta en la medicina de cuidados intensivos, y un comentario incluso habla de "toxicidad por glutamina". Por tanto, el nivel reducido de glutamina en pacientes gravemente enfermos podría ser menos una consecuencia de una deficiencia que un mecanismo de adaptación positivo.
Función en el sistema nervioso
La glutamina está estrechamente relacionada químicamente con el aminoácido excitador ácido glutámico (a menudo sólo se habla de la forma ionizada, glutamato ), que se produce como neurotransmisor en las sinapsis glutamatérgicas del sistema nervioso central. En estas sinapsis, parte del glutamato se absorbe en las células gliales vecinas después de que se ha liberado en el espacio sináptico . Para transportar el glutamato ingerido de vuelta a las neuronas presinápticas , se convierte en glutamina en las células gliales, ya que la glutamina no tiene ningún efecto excitador sobre la membrana postsináptica. Luego, la glutamina se convierte nuevamente en glutamato en las neuronas.
Función en el cultivo celular de células tumorales.
Se necesita un gran exceso de glutamina para el cultivo celular de muchas células tumorales . Como ya se mencionó anteriormente, la sangre humana tiene una concentración de 500 a 900 µmol / l de glutamina, en cultivo celular, sin embargo, se utilizan principalmente 2000–4000 µmol / l. Esto se debe a que muchos tipos de células tumorales absorben y metabolizan significativamente más glutamina que las células normales del cuerpo. Actualmente hay mucha discusión sobre las razones en la literatura científica. Varios autores han sugerido el aumento de la expresión del oncogén myc como posible causa del aumento de la captación de glutamina y la dependencia de los tumores . Debido a esta dependencia, varios análogos de glutamina tales como DON , azaserina o acivicina son y han sido probados para el tratamiento de varios tumores sólidos.
Poliglutamina
Varias proteínas importantes contienen unidades de poliglutamina, es decir, enlaces glutamina-glutamina repetidos más largos. Ejemplos de esto son la proteína FOXP2 o Huntingtin, que desencadena la enfermedad de Huntington . En una huntingtina por uno causas autosómica - dominante mutación extensión condicional de la unidad de poliglutamina el brote de la enfermedad.
enlaces web
Evidencia individual
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